。近年来的研究表明，是线粒体的获得使原核细胞变成了真核细胞，细胞核是基因中内含子大量出现后形成的，用途是避免没有加工完毕的信使核糖核酸（mRNA）被用来指导蛋白质的合成。
。近年来的研究表明，是线粒体的获得使原核细胞变成了真核细胞，细胞核是基因中内含子大量出现后形成的，用途是避免没有加工完毕的信使核糖核酸（mRNA）被用来指导蛋白质的合成。
在细菌和真核生物的磷脂中，是脂肪酸分子上的羧基与甘油分子上的羟基以脂键相连，而许多古菌生活在严酷的环境中，例如高温、高盐、极端酸碱度等，其磷脂中，是聚异戊二烯的长链以醚键（-C-O-C-）与甘油分子相连，这样的磷脂分子更能够抵抗严酷的环境条件。
在真核细胞中，由于合成蛋白质的核糖体不能进入细胞核，mRNA必须要在完全合成后，离开细胞核进入细胞质，蛋白质的合成才能开始，这就降低了蛋白质合成的效率，真核细胞为什么要“自设障碍”呢？
真菌和动物一样，用糖原（glycogen）作为储存碳水化合物的方式，而植物则用淀粉。
真菌细胞的细胞壁由几丁质（chitin）组成，和动物中昆虫外骨骼的组成相似，和植物细胞的细胞壁由纤维素组成不同。真菌和动物一样，用糖原（glycogen）作为储存碳水化合物的方式，而植物则用淀粉。
这些结果表明，真核细胞是先获得线粒体，再发展出细胞核。原生生物可以分为单鞭毛生物（unikont）和双鞭毛生物（bikont）两大类，前者发展出真菌和动物，以及像变形虫这样的单细胞真核生物；后者发展出植物，包括绿藻、红藻和陆生植物，所以真菌和动物的关系比和植物的关系要近。
这些结果表明，真核细胞是先获得线粒体，再发展出细胞核。原生生物可以分为单鞭毛生物（unikont）和双鞭毛生物（bikont）两大类，前者发展出真菌和动物，以及像变形虫这样的单细胞真核生物；后者发展出植物，包括绿藻、红藻和陆生植物，所以真菌和动物的关系比和植物的关系要近。动物是从单鞭毛的原生生物领鞭毛虫（Choanoflagellate）演化而来，而植物则由双鞭毛原生生物中的双星藻（Zygmematales）演化而来。
尽管不同的真核生物的线粒体DNA大小差别很大，基因数也不一样，但是所有这些线粒体里面的基因都不出变形菌门细菌基因的范围，说明线粒体的确是从变形菌门的细菌变化而来的。
这些事实都说明，所有的真核生物细胞都曾经拥有过线粒体，只不过后来一些真核生物不再需要线粒体的氧化磷酸化功能而部分或全部失去线粒体，而原核细胞无一例外地不含线粒体，所以线粒体是区别真核生物和原核生物最根本的标志。而且线粒体的作用还不仅是为寄主细胞提供能量，它带来的“内含子”更使得细胞核成为必要，因而是线粒体的出现让原核细胞发展出了细胞核。
在大肠杆菌中，合成mRNA的过程还没有完成，在附近的核糖体就“迫不及待”地“抓住”mRNA，开始蛋白质合成了。所以在原核生物中，合成mRNA和合成蛋白质是在同一个地方，几乎同时进行的。
美国科学家瓦尔托·基尔伯特（Walter Gilbert）于次年（1978年）提出了“内含子”（intron）的概念。内含子就是编码序列之间的DNA区段，在mRNA合成后被“剪切”掉，不出现在成熟的mRNA分子中。而为蛋白质编码的区段则被称为“外显子”（exon），它们被内含子分隔开，在转录过程中和内含子的序列一起被转录。
经过亿万年的进化，原核生物基本上已经把内含子“清除”掉了。为蛋白质编码的DNA序列是连续的，生成的mRNA也不需要剪接，而是可以直接用来指导蛋白质的合成，因而出现了在原核生物中，转录和蛋白质合成同时同地进行的状况。在这种情况下，细胞核不仅没有必要，反而会是转录过程和转译过程之间的障碍，因此原核生物绝大多数没有细胞核。原核生物的基因之间也有一些“没用”的DNA序列，不过一般只占DNA序列的10-15%，残余的内含子也基本上“躲”在这些地方。
真核生物的DNA中却含有大量的内含子。而且越是高级的生物（例如哺乳动物和开花植物），基因中内含子的数量越多。为蛋白质编码的基因，几乎都含有内含子。
原核生物想尽量去掉的东西，真核生物怎么会让它存在并且让它繁荣起来呢？原因估计有两个。一是真核生物因为有线粒体提供能量，“财大气粗”，不在乎这点“废物”的存在。真核生物是以质取胜，即通过自己更强大多样的功能取胜，而不是像原核生物那样以量取胜，所以不必拼命繁殖。二是真核生物巧妙地利用了内含子的存在来形成更多的蛋白质。
在真核生物中，由于编码序列是最后“拼接”起来的，如果改变拼接方法，只使用其中的一些编码区段，让外显子以不同的方式结合，就可以从同一个基因形成不同的蛋白质。这种不同的拼接外显子的方法叫做“选择性剪接”（alternative splicing）。
转录和蛋白质合成必须在空间上分开，而这正是细胞核的作用。细胞核的膜能够防止完整的核糖体进入细胞，而mRNA在剪接完成前，又不会离开细胞核，这样核糖体能够接触的，就只能是加工完毕的mRNA。
真核生物加工mRNA还不只是去掉内含子，还要给mRNA“穿靴戴帽”。“穿靴”就是给mRNA分子加上一个由100-250个由字母A（腺苷酸）组成的“尾巴”，叫做“多聚A尾巴”（polyA tail）。“戴帽”是在mRNA的“头”（5’端）的“字母”G（鸟苷酸中的嘌呤）上面加一个甲基（-CH3）。这两个修饰都使mRNA分子更稳定，也等于是给mRNA分子戴上了“放行徽章”，可以离开细胞核了。所以细胞核的出现，是为蛋白质编码的基因中出现内含子的必然后果。
剪接体是由细胞核内的5个小分子RNA（snRNA，包括U1、U2、U4、U5、和U6）和蛋白质组成的巨型复合物。5个snRNA分别识别内含子的各个部位，例如U1会先辨识内含子的5’端剪接位（ 内含子5’端与外含子结合的地方），而U2 识别3’端剪接位（内含子3’ 端与另一个外含子结合的地方）上游的“分支位点”。这个步骤将mRNA上要被剪切除去的内含子定位。然后，由U4-U5-U6组成的三聚体加入，使得分支位点上一个字母A被连到内含子的5’端上，使它脱离外含子，同时内含子的RNA链形成一个“套马索”那样的环状结构。脱离了内含子的5’外含子再与3’的外含子结合，内含子就被剪切掉了。
所有的原核生物都没有剪切体，剪切体是被真核生物发展出来的，即把原来自我剪切的内含子分成几段，再分别和蛋白质结合。即使是在人类的细胞里，实际剪切内含子的分子还是剪切体中的snRNA，蛋白质只起辅助作用。核糖体合成蛋白质时，起催化作用的仍然是RNA（rRNA）分子。这些事实都说明，最初的生命是RNA的世界，真核生物的内含子也是由RNA分子中的II型内含子进化而来的。
线粒体的出现给真核生物带来充足能源的同时，也带来了内含子的入侵。为蛋白质编码的基因中内含子的出现，又迫使细胞形成细胞核以把DNA和核糖体分隔开来。这大概就是真核细胞出现的根本原因。其它的改变都是在这个基础上进行的。
卡弗利尔-史密斯认为，真核生物可以分为两大类，一类具有TS-DHFR融合基因，但是没有CAD融合基因。由于这些真核生物，例如绿藻中的衣藻（Chlamydomonas）和低等植物的孢子和配子，有两根位于前方的鞭毛，被称为双鞭毛生物（bikont）。另一类具有CAD融合基因，但是没有TS-DHFR融合基因，这些生物，例如一些变形虫、领鞭毛虫（choanoflagellate）、真菌的游动孢子和动物的精子，只具有一根鞭毛，被称为单鞭毛生物（unikont）。
这些事实表明，在真核生物形成的初期，还在单细胞的阶段，就已经分化出单鞭毛细胞（如领鞭毛虫）和双鞭毛细胞（如衣藻）这两类细胞了。单鞭毛细胞后来发展出真菌和多细胞动物，同时有些单鞭毛生物仍然以单细胞状态存在，包括变形虫门和领鞭毛虫门的生物。双鞭毛生物后来发展出藻类（绿藻和红藻）和陆生植物，同时也有一些继续以单细胞状态存在。
我们应该把单鞭毛生物理解为具有CAD融合基因共同祖先的生物，把双鞭毛生物理解为具有TS-DHFR融合基因的生物，而不要过分强调鞭毛数量。
以上事实说明，领鞭毛虫门的生物已经具有多细胞动物所需要的一些功能蛋白域，包括细胞间相互作用所需要的蛋白（钙粘蛋白、整连蛋白、纤连蛋白、层粘连蛋白）、细胞间信息传递（Notch信号通路、Wnt信号通路、骨形态蛋白信号通路、转化生长因子信号通路、受体酪氨酸激酶、酪氨酸磷酸酶等）。
动物的祖先，领鞭毛虫，就是细菌吞食者，它先将细菌吞进体内（虽然这个身体只有一个细胞），再用细胞内的溶酶体（相当于是细胞的“胃”）将其消化。多细胞的动物也继承了这一生活方式，首先把食物吞进体内，再进行体内消化，而且发展出了专门的消化器官胃。
与此相反，真菌的祖先很可能就不是靠吞食获得营养的，而是直接吸收环境中的有机物，或者分泌消化液，把其它生物（活的或者死亡的）的有机物降解，再吸收降解的产物。
为了最有效地吸收营养，真菌的身体必须尽可能多地与死去的生物接触（腐生），菌丝就是适应这种需要发展出来的有效结构，许多真菌的身体都由菌丝组成，只有在需要传播孢子时，才形成比较大的子实体（例如蘑菇）。
动纤毛除了清除呼吸道中的痰液、在输卵管中推动卵细胞前进外，还推动脑脊液流动和在胚胎发育中控制内脏器官位置的左右不对称。
静纤毛，作为突出细胞的结构，含有各种受体，成为接收外界信号的结构，在监测动物体内液体流动（血液、尿液、胆汁、眼房水、骨负荷等）、视觉、听觉、嗅觉、味觉、触觉、自体感觉上发挥不可缺少的作用。
最初的多细胞植物也有二倍体的阶段，但那只是精子和卵子结合形成的二倍体的受精卵（合子）。合子并不进行有丝分裂变成多细胞的二倍体绿藻，而是直接进行减数分裂（遗传物质减半的细胞分裂）形成单倍体的孢子（spore），再萌发成单倍体的多细胞植物。
最初的植物尽管是单倍体的，一开始处于“不利地位”，但是经过漫长的“努力”，也一步一步地“纠正”了这个“错误”，因此所有的高等植物（这里指裸子植物和被子植物，总称种子植物）都变成了二倍体。
被子植物出现在大约1亿9千万年前，是植物发展的最高阶段，从种子变成果实，植物对下一代的帮助和照顾又进一层，使得被子植物的繁殖更加有效，成为地球上主要的种子植物。已知的被子植物就有约30万种，相比之下，已知的裸子植物不过1000种左右。花的出现更使我们的世界五彩缤纷。不过被子植物的这些改进只是在裸子植物的基础上“锦上添花”，真正困难的部分，即孢子体收容配子体，花粉和种子的形成，是在裸子植物阶段完成的。
1958年，DNA双螺旋结构的发现者之一的佛朗西斯·克里克（Francis Crick）提出了分子生物学中的“中心法则”（The central dogmaof molecular biology）。按照这个法则，信息在生物大分子之间的流动是有方向性的：DNA（脱氧核糖核酸）分子中储存的信息可以经过mRNA（信使核糖核酸）流向蛋白质分子，RNA（核糖核酸，包括信使核糖核酸）中的信息也可以反向传递回DNA，但是储存在蛋白质分子中的信息却不能反向传回RNA或者DNA，也不能传给其它蛋白分子。
追查牛疯牛病传染的路线，发现是因为欧洲一些国家用牛屠宰后废弃的组织和骨头制成饲料再用来喂牛，叫做“肉骨粉”（Meat and Bone Meal），疯牛病得以通过肉骨粉传染给健康的牛。
“正常”的prion蛋白位于细胞膜的表面，通过糖脂与细胞膜相连，叫做PrPc，其中的“c”表示“cellular”，其生理功能还不很清楚。相反，引起疾病的Prion蛋白形状改变，叫做PrPsc，其中“sc”表示“scrapie”，即引起痒羊病的蛋白质。更重要的是，这种改变了形状的prion蛋白自身能够作为模板，将“正常”的prion蛋白变成自己的形状，即不断地把PrPc变成PrPsc，使得体内的PrPsc越来越多，形成纤维状的聚合物，再积累形成“淀粉样”（amyloid）的斑块，导致神经组织的损伤。
以自身的形状为模板，把PrPc变成PrPsc，正是这种蛋白质输出信息的手段，也是它“繁殖”自己的方式。
形成不同结构和形状的生物大分子理论上可以走两条路线，一种是分支的：像灌木的树枝；另一种是不分支的，即线性的，像毛线绕成线团。前者在每个分支处都需要专门的酶，会使得生物大分子的合成和分解困难许多，所以只限于支链淀粉和多糖这样相对简单的分子。
在细胞内，肽链在合成后不到1秒的时间就完成折叠过程，这又是如何实现的呢？ 简单来说就是最低能量法则，即将肽链折叠到能量最低，也最稳定的形状。肽链在伸展状态时，许多氢键都没有形成，相当于储存了许多“势能”，像位于高处的石头，很容易向比较低的地方滚动。氢键的形成逐步释放出这些能量，相当于石头逐渐滚下山坡，最后到达位置最低的地方。
细胞质内是不能有降解蛋白分子的蛋白酶的，不然正常的蛋白分子也会被降解。细胞采取的办法，是将这些异常蛋白质在蛋白体（proteosome）中降解，或者在细胞中的“胃”——溶酶体（lysosome）中降解。
折叠错误的蛋白常常会彼此结合，聚合成为比较大的“团块”或者纤维状。这些聚集的蛋白即使被打上泛素的标签，也由于它们体积太大而使蛋白体“啃”不动它们。这个时候细胞就会启动另一种功能，那就是“自噬”（autophagy），细胞质内形成半球形的膜，像张开的“嘴”，将一部分细胞内容物，包括蛋白凝聚物，甚至一些细胞器如线粒体，都“吞”进去，形成完全由由膜包裹的“自噬体”（autophagosome），自噬体和溶酶体融合，自噬体中的内容物就进入溶酶体，在那里被消化掉。
肾透析是维持肾功能受损的人的生命的一种重要和有效的手段，但是长期肾透析也会带来一些问题，其中包括一些蛋白质不能通过半透膜而在血液中积累，继而改变折叠方式，引起疾病，例如腕管综合征。
长期透析（例如5年以上）会造成滞留在血液中的b-微球蛋白改变折叠方式，变成Prion型的b-折叠，在身体各处形成沉积物，引起症状，特别是沉积在关节处，引起关节痛，以及在腕管滑液（Carpal tunnel synovia）中和筋腱上。
利用这些现成的有机物生活，因此也间接地依赖光合作用。光合作用的基本原理是利用太阳光的光子激发色素分子（视黄醛和叶绿素）中的电子而建立跨生物膜的氢离子（脱掉电子，带一个正电的氢原子，也就是质子）梯度，即让生物膜一侧的氢离子浓度大大超过另一侧。这个跨膜的氢离子梯度就是生物储存能量的主要方式，类似于水库蓄水：生物膜相当于水坝，储存在坝一侧的氢离子相当于水库中蓄的水，高水位的势能就是储存的能量。氢离子从膜的一侧流回另一侧时，就可以带动位于膜上的酶合成高能化合物三磷酸腺苷（ATP），为各种需要能量的生命活动提供能量，相当于水库中蓄的水通过水轮机带动发电机发电。
原核生物并不直接催化氢气与硝酸盐反应，因为这种直接的反应释放出来的能量只能以热的形式放出，生物无法加以利用。要利用这个氧化还原反应释放出来的能量，原核生物采取的办法，是先用氢酶（hydrogenase）把氢气（H2）中的氢原子转移到一种叫做“醌”（quinone）的分子上，使其变为“氢醌”，再通过硝酸盐还原酶（nitrate reductase）把氢醌分子上的氢原子转移给硝酸盐分子，把硝酸盐（NO3-）变为亚硝酸盐（NO2-），同时生成水。硝酸盐失去了一个氧原子，因此是被部分“还原”了。
氢离子从浓度高的一侧通过膜流到另一侧时，也会带着位于膜上的ATP合成酶转动，转动的力量可以使酶的形状改变，把ADP（二磷酸腺苷）和磷酸分子“捏合”到一起，形成ATP分子。
原核生物利用氧化还原反应释放出来的能量的方式，就是先把这些能量以跨膜氢离子梯度的形式储存起来，再将跨膜氢离子梯度储存的能量转化为ATP分子中的能量。
一种生命起源的学说就认为，最初的生命是在海底热泉处产生的。热泉喷出的带碱性的水和带酸性的海水之间如果有膜状结构相隔，就会形成跨膜氢离子梯度，可以为最初的生命所利用。一旦这种储存能量的方式被建立，就一直为细胞所使用，而醌分子的出现使得细胞能够主动将氧化还原反应释放出来的能量以跨膜氢离子梯度的形式储存起来。
蛋白质在催化化学反应上似乎是“无所不能”的，生命活动所需要的数千种化学反应，绝大多数都是由蛋白质来催化的。但在实际上，蛋白质自身在催化氧化还原反应，在分子间传递电子上却是“无能为力”的，因为在氨基酸的侧链中，没有一个是可以用来传递电子的。但是细胞里面的氧化还原反应又需要蛋白质分子来催化并且传递电子，那怎么办呢？蛋白质分子采取的办法，是“搬救兵”，即把那些能够传递电子的结构拿来，成为自己的一部分，叫做“辅基”（prosthetic group）。
叶绿素的分子结构和血红素非常相似，都是以卟啉环为核心的分子，只是卟啉环上所连的化学基团不同，中心结合的金属离子不同。它们的合成路线在前期阶段也一致，都是以组成蛋白质的氨基酸之一的谷氨酸为原料，经过氨基酮戊二酸（aminolevulinic acid，ALA）这个中间产物合成“初卟啉原”（protoporphyrinogen）。初卟啉原的样子已经非常像血红素和叶绿素了。如果在初卟啉原中插入铁离子，它就会向形成血红素的方向走，但如果在初卟啉原中插入镁离子，它就会向合成叶绿素的方向走。这说明叶绿素和血红素有共同的合成途径，只要把血红素的合成路线在初卟啉原后做一些修改，就可以合成叶绿素。
叶绿体和线粒体一样，都是真核细胞中的细胞。它们至今还保留有自己的细胞膜和部分遗传物质DNA，也通过分裂来繁殖，不过在亿万年的演化过程中，它们原先的基因已经大部分转移到真核细胞的DNA中去了。
绿藻中的双星藻（Zygmematales）后来成为陆生植物的祖先，使得能够进行光合作用的真核生物登陆，发展出苔藓植物（bryophyte）、蕨类植物（ferns，学名Pteridophyte）和种子植物（seed plant，专业名称Spermatophyt，包括裸子植物（Gymnosperm和被子植物Angiosperm）。这些生物的叶绿体也只被两层膜包裹，所以也是最初吞进蓝细菌，将其变成叶绿体的真核细胞的后代，因此绿藻、红藻和陆生植物一起，被统称为原始色素体生物（Archaeplastika），意思就是叶绿体是“原生”的，是“一手货”。原始色素体生物也可以看成是广义上的植物。
要保持细胞外钠高钾低，细胞内钾高钠低的状况，细胞必须不断地将细胞内的钠离子“泵”出去，将细胞外的钾离子“泵”进来。由于这种跨膜离子运输都是逆着离子的浓度梯度的（即要将离子从浓度低的地方转移到浓度高的地方），这些过程是需要能量的。平均来讲，细胞消耗的能量中，约有20%用在维持细胞内外钾钠离子浓度不平衡上，而神经细胞用于此目的的能量能够占到神经细胞总能量消耗的60%。
在现代的细胞中，绝大多数化学反应是由蛋白质来催化的，但是蛋白质自身的合成，却仍然要由RNA来催化。组成蛋白质的肽链是在核糖体（ribosome）中合成的，其中的蛋白质亚基只起结构和调节的作用，真正把氨基酸连到肽链上，使肽链延长的，是其中的RNA分子。RNA既能够催化自身的形成，也能够把氨基酸连到小RNA分子上（即后来的转移RNA，tRNA），再把这样带“标记”的氨基酸连接到不断伸长的肽链上。RNA中核苷酸的序列，像DNA中的脱氧核苷酸序列一样，也能够用来储存信息，即为蛋白质分子中的氨基酸序列编码。就是细胞“剪接”RNA以除去内含子（intron）的剪接体（splicesome），也是由能够自我剪接的第II型内含子（RNA）演变而来的。这些事实都说明，最初的生命是RNA的世界，蛋白质是后来才发展出来的。
肉食动物由于以动物组织为食，而动物组织是含有相当多的钠的（主要在血液和组织液中），一般不需要额外食钠。
原初生物的三大遗迹（最早的RNA世界，细胞内的还原状态，以及细胞内的高钾低钠）表明，原初生物在形成之后，其最基本的化学反应条件即被固定，以后不可能再改变。这主要因为是细胞中的化学反应是由酶（无论是RNA还是蛋白质）催化的，而酶都是生物大分子，它们的功能都需要特定的三维空间结构，这就和金属离子的种类和氧化还原状态密切相关。一旦形成并且在当时的环境条件下完成了优化过程，以后就无法再变。即使经过几十亿年的漫长时光，这些最初的反应和环境条件仍然必须保留，这就是生物有以上遗迹的原因。
在这三大遗迹中，第一个遗迹（生命最早的RNA世界）其实是与第三大遗迹（细胞内高钾低钠的环境）相连的，因为RNA催化肽链合成的反应就需要钾离子，而且至今仍然是所有生物合成蛋白质的方式。由于生物的生存环境后来变成了高钠低钾的，这两个遗迹都要让生物付出代价，即永远需要细胞不断地消耗能量把细胞内的钠离子泵出去。第二大遗迹，即细胞内还原的环境，也需要生物付出代价，这是原初生物在还原的环境中形成后，大气中又出现氧造成的，细胞也必须不断地合成谷胱甘肽这样的还原性分子才能在细胞外几乎无处不在的氧化环境下维持还原状态，否则蛋白质的功能就不能正常发挥。如果生物让细胞内的这些基本状态改变来“适应”细胞外高钠低钾的环境，或者大气中氧化的环境，这些代价都不必再付出，但是迄今为止，没有任何生物能够这样做。
生物细胞内三大遗迹的存在说明，地球上生命的基本性质是不能改变的。而且正是因为原初的反应条件已经进行了优化，达到最佳工作状态，生物才能在此基础上不断演化，形成千千万万种不同类型的生物。
我们也可以换一个角度来看：也许正是因为有当初地球上高钾低钠的环境，才使得生命的出现成为可能，因为细胞最基本的生命活动，特别是蛋白合成，是依赖钾离子，而不是依赖钠离子的。由于形成原初生命的分子（例如氨基酸、脂肪酸、组成核酸的嘌呤和嘧啶）在星际空间广泛存在，其它星球上的生命也可能与地球上的生命相似。如果是这样，这三大遗迹也许还对生命在其他星球上的产生提出了更严格的条件：即不是在所有的液态水中都可以产生生命，还要看液态水中所含的离子是什么，以及其氧化还原的状态。
近年来的研究表明，是线粒体的获得使原核细胞变成了真核细胞，细胞核是基因中内含子大量出现后形成的，用途是避免没有加工完毕的信使核糖核酸（mRNA）被用来指导蛋白质的合成。
不同真核生物中融合基因的状况表明，真核生物可以分为单鞭毛生物和双鞭毛生物两大类，前者包括真菌和动物，以及仍然为单细胞的变形虫门和领鞭毛虫门的真核生物，而后者包括绿藻、红藻和陆生植物，以及另一些仍然为单细胞的真核生物。动物是从领鞭毛虫演化而来的，而植物的祖先是绿藻中的双星藻。
，真核生物细胞膜中磷脂的构造和细菌相似，而和古菌不同。在细菌和真核生物的磷脂中，是脂肪酸分子上的羧基与甘油分子上的羟基以脂键相连，而许多古菌生活在严酷的环境中，例如高温、高盐、极端酸碱度等，其磷脂中，是聚异戊二烯的长链以醚键（-C-O-C-）与甘油分子相连，这样的磷脂分子更能够抵抗严酷的环境条件。
另一方面，真核生物细胞膜中磷脂的构造和细菌相似，而和古菌不同。在细菌和真核生物的磷脂中，是脂肪酸分子上的羧基与甘油分子上的羟基以脂键相连，而许多古菌生活在严酷的环境中，例如高温、高盐、极端酸碱度等，其磷脂中，是聚异戊二烯的长链以醚键（-C-O-C-）与甘油分子相连，这样的磷脂分子更能够抵抗严酷的环境条件。
这些结果表明，真核细胞是先获得线粒体，再发展出细胞核。
动物是从单鞭毛的原生生物领鞭毛虫（Choanoflagellate）演化而来，而植物则由双鞭毛原生生物中的双星藻（Zygmematales）演化而来。
“隐球出芽菌”（Gemmata obscuriglobus）。这些微生物为球形，像酵母菌那样出芽生殖。从它们核糖体RNA（5S和16S rRNA）的序列来看，他们应该属于细菌中的“浮霉菌门”（Planctomycetes）。但奇怪的是，这些细菌却有由两层膜包裹的细胞核，说明细胞核并不是真核生物的专利。
对线粒体的研究发现，线粒体不仅是一个细胞器，而且更像是一个细胞。它被两层膜（外膜和内膜）包裹，有自己的DNA，有自己合成mRNA和蛋白质的系统。它的DNA是环状的，类似于细菌的环状DNA。它合成蛋白质的核糖体（70S）不像真核生物的核糖体（80S），而像细菌的核糖体（70S）。
线粒体的基因是组织在“操纵子”（operon）的，即功能相关的基因共用一个启动子，而不像真核生物那样，每个基因有自己的启动子。
在细菌中，彻底氧化葡萄糖的电子传递链是位于细胞膜（即内膜）上的。电子传递时释放出的能量则被用来把氢离子从细胞内泵到细胞内膜外，建立一个跨膜的氢离子梯度，类似于水坝蓄水。氢离子通过细胞膜再流回细胞时，就带动ATP合成酶合成ATP，像水库里面高水位的水经过水坝带动水轮机发电。
氢离子流回线粒体内部时则带动ATP合成酶合成ATP。所以线粒体合成ATP和细菌合成ATP的结构是一样的。
科学家认为，线粒体是一些原核生物的细胞（可能是一种古菌的细胞，因为古菌已经拥有真核生物的一些特征，例如基因转录和蛋白合成所使用的蛋白质以及拥有组蛋白）“吞并”了a-变形菌的细胞，彼此形成共生关系而演变出来的。
在a-变形菌的细胞演变为线粒体的过程中，许多a-变形菌的基因逐渐转移到古菌细胞的DNA中去，使得线粒体DNA中的基因越来越少，最后只剩下为蛋白质合成需要的转移RNA（tRNA）、核糖体RNA（rRNA）的基因、和少数为蛋白质编码的基因。这些蛋白质基本上都是膜蛋白，高度亲脂，如果在细胞质中合成，转移到线粒体中会很不方便，所以它们的基因就留在线粒体中，以便“就地制造”这些亲脂的蛋白质。
尽管不同的真核生物的线粒体DNA大小差别很大，基因数也不一样，但是所有这些线粒体里面的基因都不出变形菌门细菌基因的范围，说明线粒体的确是从变形菌门的细菌变化而来的。
这些事实都说明，所有的真核生物细胞都曾经拥有过线粒体，只不过后来一些真核生物不再需要线粒体的氧化磷酸化功能而部分或全部失去线粒体，而原核细胞无一例外地不含线粒体，所以线粒体是区别真核生物和原核生物最根本的标志。而且线粒体的作用还不仅是为寄主细胞提供能量，它带来的“内含子”更使得细胞核成为必要，因而是线粒体的出现让原核细胞发展出了细胞核。
经过亿万年的进化，原核生物基本上已经把内含子“清除”掉了。为蛋白质编码的DNA序列是连续的，生成的mRNA也不需要剪接，而是可以直接用来指导蛋白质的合成，因而出现了在原核生物中，转录和蛋白质合成同时同地进行的状况。
原核生物的基因之间也有一些“没用”的DNA序列，不过一般只占DNA序列的10-15%，残余的内含子也基本上“躲”在这些地方。
真核生物的DNA中却含有大量的内含子。而且越是高级的生物（例如哺乳动物和开花植物），基因中内含子的数量越多。为蛋白质编码的基因，几乎都含有内含子。
原核生物想尽量去掉的东西，真核生物怎么会让它存在并且让它繁荣起来呢？原因估计有两个。一是真核生物因为有线粒体提供能量，“财大气粗”，不在乎这点“废物”的存在。二是真核生物巧妙地利用了内含子的存在来形成更多的蛋白质。
在真核生物中，由于编码序列是最后“拼接”起来的，如果改变拼接方法，只使用其中的一些编码区段，让外显子以不同的方式结合，就可以从同一个基因形成不同的蛋白质。这种不同的拼接外显子的方法叫做“选择性剪接”（alternative splicing）。
为蛋白质编码的基因中出现内含子，转录生成的最初的mRNA就不能直接在核糖体中指导蛋白质的合成了，因为那样会把内含子中的序列也当作是编码，合成出错误的蛋白质，所以必须先把mRNA中的内含子去掉，然后才能用来合成蛋白质。而去掉内含子的剪接过程是比较慢的，怎么才能防止内含子去掉之前合成蛋白质的过程就开始呢？唯一的办法就是不让核糖体接触到还没有“加工”完毕的mRNA。
细胞核的膜能够防止完整的核糖体进入细胞，而mRNA在剪接完成前，又不会离开细胞核，这样核糖体能够接触的，就只能是加工完毕的mRNA。
由于原核生物经过10亿年左右的演化，已经将内含子基本清除，真核生物的共同祖先又是从原核生物进化而来的，内含子的突然增加是如何发生的呢？2006年，美国科学家尤金·库宁（Eugene V. Koonin）提出了一个假说，他认为是后来要变成线粒体的a-变形菌进入寄主细胞后，其DNA中的内含子“入侵”寄主的DNA并在那里繁殖，使得最初的真核细胞含有大量的内含子。
真核生物为了适应这种情况，发展出了细胞核把DNA和核糖体分开，同时发展出了更有效的方式来剪除掉mRNA中的内含子序列，这就是“剪接体”（spliceosome）。
剪切体剪除内含子的过程与II型内含子“自我”剪切的过程极为相似，例如都形成“套马索”那样的结构和中间步骤，RNA分子的空间结构也高度一致，所以真核生物的剪切体应该是从原核生物的II型内含子演变而来的。
在人类的细胞里，实际剪切内含子的分子还是剪切体中的snRNA，蛋白质只起辅助作用。核糖体合成蛋白质时，起催化作用的仍然是RNA（rRNA）分子。这些事实都说明，最初的生命是RNA的世界，真核生物的内含子也是由RNA分子中的II型内含子进化而来的。
线粒体的出现给真核生物带来充足能源的同时，也带来了内含子的入侵。为蛋白质编码的基因中内含子的出现，又迫使细胞形成细胞核以把DNA和核糖体分隔开来。这大概就是真核细胞出现的根本原因。其它的改变都是在这个基础上进行的。
卡弗利尔-史密斯认为，真核生物可以分为两大类，一类具有TS-DHFR融合基因，但是没有CAD融合基因。由于这些真核生物，例如绿藻中的衣藻（Chlamydomonas）和低等植物的孢子和配子，有两根位于前方的鞭毛，被称为双鞭毛生物（bikont）。另一类具有CAD融合基因，但是没有TS-DHFR融合基因，这些生物，例如一些变形虫、领鞭毛虫（choanoflagellate）、真菌的游动孢子和动物的精子，只具有一根鞭毛，被称为单鞭毛生物（unikont）。
这些事实表明，在真核生物形成的初期，还在单细胞的阶段，就已经分化出单鞭毛细胞（如领鞭毛虫）和双鞭毛细胞（如衣藻）这两类细胞了。
在双鞭毛生物中，绿藻、红藻和陆生植物的关系也很明确，Koonin等人甚至提出是原始的真核细胞俘获蓝细菌（cyanobacterium），将其变为叶绿体后，才将变为双鞭毛生物的。
我们应该把单鞭毛生物理解为具有CAD融合基因共同祖先的生物，把双鞭毛生物理解为具有TS-DHFR融合基因的生物，而不要过分强调鞭毛数量。
动物的上皮细胞通过整连蛋白（Integrin）、纤连蛋白（Fibronectin）、和层粘连蛋白（Laminin）与细胞外由胶原蛋白（Collagen）组成的细胞外基质相连。而在Cowc和Mbre中，所有这四种类型的基因都已经出现。
以上事实说明，领鞭毛虫门的生物已经具有多细胞动物所需要的一些功能蛋白域，包括细胞间相互作用所需要的蛋白（钙粘蛋白、整连蛋白、纤连蛋白、层粘连蛋白）、细胞间信息传递（Notch信号通路、Wnt信号通路、骨形态蛋白信号通路、转化生长因子信号通路、受体酪氨酸激酶、酪氨酸磷酸酶等）、以及多细胞动物特有的转录因子（p53、Myc、Sox/TCF等）。这些蛋白功能域在其他原生生物中没有发现，而只存在于领鞭毛虫门的生物中，这是领鞭毛虫门的生物是多细胞动物祖先，他们同属后鞭毛生物最强有力的证据。
近年来的研究表明，动纤毛还在脑脊液的流动和动物内脏位置左右不对称上发挥关键作用，而静纤毛存在于动物几乎所有的细胞上，含有各种感觉受体，成为动物细胞接收信号的“天线”。它们能够感知动物体内多种液体的流动情况，被动物用来监测血压、眼压、胆汁流动、尿液流动和感知骨骼负荷；动物的视觉、听觉、嗅觉、味觉、触觉、自体感觉、细胞运动也是通过静纤毛来接收信号的。
领鞭毛虫的另一个线状结构——领毛，演变成为动物细胞上的微绒毛，像静纤毛一样，成为细胞接收信号的“天线”，在视觉、听觉、嗅觉、味觉、触觉和自体感觉中发挥作用。因此鞭毛、纤毛和微绒毛一起，被认为是动物细胞上的多功能细胞器。
由于多细胞动物身体构造的特点，鞭毛的功能还扩展，成为动物的动纤毛（motile cilia）和静纤毛（non-motile cilia）。动纤毛除了清除呼吸道中的痰液、在输卵管中推动卵细胞前进外，还推动脑脊液流动和在胚胎发育中控制内脏器官位置的左右不对称。动纤毛失去摆动功能后，就成为静纤毛，作为突出细胞的结构，含有各种受体，成为接收外界信号的结构，在监测动物体内液体流动（血液、尿液、胆汁、眼房水、骨负荷等）、视觉、听觉、嗅觉、味觉、触觉、自体感觉上发挥不可缺少的作用。
领鞭毛虫不仅有一根鞭毛，而且有围绕鞭毛的一圈领毛。在动物中，领毛不仅被保留，变成了动物细胞上的微绒毛（microvilli），而且像静纤毛那样，也可以含有各种受体，成为接收外界信号的结构。
鞭毛和动纤毛能够摆动，是由于在它们的9组微管之间，还有动力蛋白（Dynein）附着。动力蛋白是真核细胞“肌肉蛋白”（能够产生机械力的蛋白）中的一种，用两条“腿”结合在微管上，在水解ATP时，分子变形，可以在微管上向其负端“行走”。
由于鞭毛和纤毛内并没有合成蛋白质的核糖体，这些蛋白质必须在细胞体（细胞含细胞核的膨大部分）中的核糖体上合成后，被运输到鞭毛和纤毛内。这是由能够向微管正端“行走”的蛋白质，驱动蛋白（kinesin）来实现的。驱动蛋白能够“背负”装有蛋白质的小囊，以ATP为能源，从细胞体走入鞭毛和纤毛。这个蛋白质的运输过程叫做“鞭毛/纤毛内运输”（intraflagellar/intraciliarytransport，IFT）。
多数动物的身体从外部看是两侧对称的，但是内脏的位置却不对称，例如人的心脏和胃脏位于身体的左边，肝脏和胰脏位于右边，肺脏虽然胸腔的左右两边都有，但是肺叶数也不同（右边三叶，左边两叶）。
打破动物左右对称的，真的是动纤毛！是动纤毛摆动造成的胚胎表面的液体向左流动造成的。
这里的关键就在DNA中控制基因有序表达的信息。它决定何种基因在什么对方，在什么时候表达，以及表达多少。这个程序可以决定受精卵在分裂和分化的过程中，如何逐步形成各种类型的细胞。这是从细胞内部来控制细胞的发展方向，即“命运”。
钙粘蛋白的历史非常久远，在被认为是所有动物鼻祖的单细胞生物“领鞭毛虫”（Choanoflagellate）中就已经有钙粘蛋白的表达。单细胞的领鞭毛虫通过它彼此聚在一起成为链状或星状，例如领鞭毛虫家族中的原绵虫（proteospongia），就可以好几个细胞用“尾对尾”的方式聚在一起，共同使用一根柄状物附着在固体上。单细胞生物的这种钙粘蛋白后来就被多细胞生物发展，被用来把细胞彼此黏附在一起。
钙粘蛋白由720-750个氨基酸组成，是一个跨膜蛋白。它含有一个跨膜节段，细胞膜外的部分很大，细部膜内的部分比较小。钙粘蛋白有一个特殊的性质，就是它们的细胞外部分可以彼此结合，即同类蛋白质分子之间的结合，这样表达钙粘蛋白的细胞就可以通过这种蛋白彼此结合在一起。钙粘蛋白在细胞内的部分则通过b-连锁蛋白和（b-catenin）a-连锁蛋白（a-catenin）和细胞里面由肌纤蛋白（actin）组成的“细胞骨架”相连，这样就不仅把结合力施加于细胞膜上，而且还把力延伸到细胞内的骨架上，把细胞牢牢地栓在一起。
我们把细胞结构在各个方向上的不对称性叫做细胞的“极性”（polarity），而细胞从非极性状态转变为极性状态叫做细胞的“极化”（polarization）。细胞的极化在形成复杂结构上非常重要。
这些上皮的结构都类似，即细胞以侧面相互连接，细胞底部通过“整联蛋白”（integrin）与由细胞外基质组成的“基膜”（basal lamina）连接，而细胞顶部暴露于外部空间或腔管的内部空间，可以长出各种结构，用来执行各种生理功能，
这些细胞来自一类没有或很少极性，可以移动位置的细胞，叫做“间充质细胞”（mesenchymalcells）。在胚胎发育过程中，常常需要细胞移位，到达别的地方，在那里形成新的组织和器官，而这是没有移动能力的上皮细胞做不到的，这个任务就由间充质细胞来完成。
间充质细胞是由胚胎发育过程中的上皮细胞失去极性而形成的，这个过程叫做“上皮-间充质转化”（epithelail-mesenchymal transition，简称EMT）。在这个过程中，钙粘蛋白的表达被抑制，细胞之间粘连减弱或消失，细胞获得迁移和侵袭组织的能力，在胚胎发育中起重要作用。
上皮细胞在转变成癌细胞时，也要进行上皮-间充质转化，使自己脱离黏附，获得迁移和侵袭组织的能力，因此恢复这些细胞的极性也是治疗癌症的一个途径。
这种和上皮的平面方向平行的极性叫做平面细胞极性（planar cellpolarity），其方向要根据一个器官（例如昆虫的翅膀）朝向身体的方向和远离身体的方向定义为近端和远端，或者根据生物身体的前后方向定义为前端和后端。
这个通过细胞之间的接触改变另一个细胞命运的机制叫做“侧向抑制”（lateral inhibition），它使相邻的两个细胞走向不同的命运。如果这两个细胞随后表达不同的钙粘蛋白，它们就会各自与和自己同类的细胞连接，形成不同类型细胞之间的边界。
首先是细胞之间通过钙粘蛋白的结合。只有同类的钙粘蛋白才能够彼此结合，因此，表达不同钙粘蛋白的细胞会按照它们所表达的钙粘蛋白的种类而“自动”分类聚集，形成不同的细胞团块。细胞之间的连接是对称的，即提供连接的分子都相同。这样的连接方式不会使一个细胞影响另一个细胞的命运。
直到1952年，英国科学家阿兰·图灵（AlanMathisonTuring,1912–1954)发表了他开创性的“结构形成的化学基础”（Thechemicalbasisofmorphogenesis）文章后，才给生物斑纹的形成提供了一个理论解释。
图灵学说的核心是“反应-扩散”，即两种扩散分子如果能够相互作用，它们又以不同的速度在介质中扩散，就可以自发形成周期性的结构。
他的“反应-扩散学说”（reaction-diffusionequations）来解释扩散性的分子如何导致周期性结构的形成，并且预期了化学震荡反应的存在。
如果我们考察支撑肢体各部分的骨头，也可以发现一个规律，就是这些骨头的数量和位置在不同的动物中是彼此对应的。
这些骨头的构成特点，在其它动物身上也可以看见，只是大小、长短和形状有些不同，说明这样的结构来自共同的祖先。
问题是，这样的结构是如何形成的？是什么原因使动物的四肢都发展出近段-中段-掌段这样的结构，而且都由一根骨头-两根骨头-五指（趾）骨头支撑？在人的DNA序列中，是找不到这样的“设计图”的，我们在DNA序列中能够看见的，只是为蛋白质编码的序列和控制编码序列转录的调控序列。那么一根骨头、两根骨头、五根手指（脚趾）的“设计”又在哪里呢？
第一种是图灵学说。掌段的间充质细胞本身就具有形成周期性结构的能力，这从掌区的间充质细胞在体外就能自动形成高和低Sox9表达水平的斑点状图案就可以得到证明。而图灵图案的周期性是可以调节的。在四肢动物身上，这样的周期调节正好可以形成5根趾头。
有些以碳为骨架的分子，特别是氨基酸和糖类分子，具有不对称性，也叫做“手性”（chirality）。Chirality这个词来自希腊文χειρ （Kheir），意思就是“手”。人的手是不对称的。如果以中指为轴，食指和无名指就不对称，拇指和小指也不对称。但是人的左手和右手却有一个对称面，彼此为对方的镜像。如果物体自身是不对称的，镜面内外的两个物体就不能通过转动而彼此重合，例如左手和右手就不能彼此重合。左手的手套，右手就戴不进去。这就是“手性”，是对两个不对称物体互为镜像这种情况的描述。
互为镜像的两种分子不仅空间结构不同，它们还有一个特殊的性质，就是都能够使平面偏振光（光波的振动方向在一个平面上）振动的方向旋转，只是旋转的方向相反，所以它们又被称为“旋光异构体”。使偏振光的偏振方向向右旋转的叫做“右旋异构体”（D型，D是前缀dextro-的第一个字母，表示“右旋的”），向左旋转的则叫“左旋异构体”（L型，L是前缀levo-的第一个字母,表示“左旋的”）。
不同的旋光异构体使光线的偏振面旋转的方向不同。反过来，对于紫外圆偏振光，左旋和右旋的异构体吸收的程度也不同，因而受这种紫外线摧毁的程度也不同。这就可能导致一种异构体多于另一种异构体。
同理，氨基酸的某种异构体也应该更容易地结合糖分子的其中一种异构体（形状更加相配）。事实也真的是这样，即左旋氨基酸更容易与右旋的甘油醛结合，反之亦然。
反过来，一旦右旋的核糖在RNA分子中出现，转移RNA（tRNA）就会选择性地结合左旋的氨基酸。例如使用大肠杆菌丙氨酸tRNA中结合氨基酸的片段时，它结合左旋丙氨酸的效率就是结合右旋丙氨酸的4倍。
这说明蛋白质合成时对氨基酸旋光异构体的选择是在tRNA阶段就开始了，是tRNA中右旋核糖决定了左旋氨基酸被优先使用。而右旋核糖又是由左旋的二肽催化合成的。这样，地球上的生物使用左旋的氨基酸和右旋核糖和葡萄糖就不是偶然的选择，而是左旋氨基酸和右旋糖分子互相选择和配合的结果。
细胞中的化学反应不是单一的，而是形成反应链。一种化学反应的产物又需要下一步的催化。这样，一种化学反应的旋光性产物就会对下一步反应的酶提出旋光性的要求。例如葡萄糖的彻底氧化就需要很多步骤，而直到三碳分子为止，每一步的产物仍然是右旋的，这就需要所有这些步骤的酶都能够对右旋的糖分子产物进行加工，最后扩展到整个反应链都只对一种旋光异构体进行加工。由于细胞中的反应链是互相连接的，这样扩展的结果就是细胞只使用一种旋光异构体。
因为这些蛋白质与不同生物体器官之间的相容性有关，所以它们被叫做“主要组织相容性复合体”，英文简称为MHC，是Major Histocompatibility Complex 的缩写。不同的人身上的MHC 有明显的不同，是造成组织排斥的主要原因。除人以外，所有的脊椎动物都有MHC，所以MHC已经有很长的进化历史。
MHC就是这种“侦察系统”的重要部分。它的作用就是向免疫系统“报告”身体里面是否有“外敌入侵”。起这种作用的MHC 有两种。第一种报告细胞内部的情况，有没有病毒入侵，叫MHC I。第二种报告细胞外面的情况，有没有细菌入侵，叫MHC II。
人体里面几乎所有的细胞（除红血球外）都有MHC I。这些细胞把细胞里面的各种蛋白质进行“取样”，即把它们“切”成9个氨基酸左右长短的小片段，把这些小段结合于MHC I上，再和MHC I一起被转运到细胞表面。MHC I就像“举报员”，用两只“手”举着蛋白质片断，向免疫系统说，“看，这个细胞里面有这种蛋白质”。如果举报的是细胞自己的蛋白质片断，免疫系统就会“置之不理”。但是如果细胞被病毒入侵，产生的病毒蛋白质就会这样被MHC I“告密”，免疫系统就知道这些细胞被病毒感染了，就会把这些细胞，连同里面的病毒，一起消灭掉。
对于细胞外面的细菌，人体有专门的细胞（比如“巨噬细胞”和“树突状细胞”）来“吞食”它们。被吞食的细菌被杀死，它们的蛋白质也被“切”成小片段。不过这些小片断不是结合于MHC I上，而是结合于MHC II上，和MHC II一起被转运到细胞表面，向免疫系统“报告”，“瞧，我们的身体里面有细菌入侵啦”。免疫系统就会生产针对这种细菌蛋白质的“抗体”（能够特异地结合外来分子的蛋白质分子），将这些细菌“标记”上，再由免疫系统的其它成分加以消灭。
人之间MHC变种类型不同的另一个后果，就是器官排斥。由于每个人具有的MHC基因类型（因而它们的蛋白质产物）不同，当一个人的器官被移植到另一个人的身体里面去时，器官上的MHC 分子就会被接受器官移植的人的身体当作“外来物质”，从而对具有这些MHC的细胞展开攻击。
既然每个个人只有几个主要的MHC基因，那为什么每一种主要的MHC基因要有那么多变种呢？这是因为这些数量庞大的变种虽然不可能都存在于某一个个人身上，却可以存在于群体中。当这个群体遇到某种新的微生物时，人群中总会有人具有能“举报”它的MHC分子类型，这样就不至于整个群体都不能对这个新的微生物做出反应。这种“集体防卫”的方式可以增加一个群体在微生物攻击下生存下去的机会。
气味就是动物判断另一个个体是不是自己的近亲的一个重要指标，而且一个动物个体的气味类型和它的MHC变种类型有关。小鼠在选择配偶时，总是选择MHC变种类型与自己差异大的个体。对一些鱼类和鸟类的观察也得到了类似结果。破坏动物的嗅觉能力，选择MHC差异大的配偶的能力就消失。由于不同的MHC变种在结合蛋白质片断的能力上有差别，不同动物被呈现的蛋白质小片断也会有所不同。
比起许多动物来，人嗅觉的灵敏度要低得多。人是不是也依靠嗅觉来寻找与自己的MHC的变种类型差异大的异性作为配偶呢？研究发现，MHC类型的确能够起这样的作用。比如让若干男性大学生穿上汗衫过两天（包括睡觉），这样这些男性的气味就被吸收在汗衫上。然后再让若干女性大学生去闻这些汗衫，挑选出她们所喜欢的气味来。结果具有女性大学生喜欢的气味的男性，他们的MHC类型和这些女性的差异最大。这说明人类也能通过气味找到与自己MHC差异大的配偶。所以要成为夫妻，真的首先要“气味相投”。
人体可以被比喻为一台精密的机器，也是由能量来驱动的。一个成年人仅作轻微活动时，一天消耗的能量也有约2000千卡（一卡是把一克水加温摄氏一度所需要的能量）。这样的能量消耗速度相当于一个功率为100瓦的电器。如果换算为热量，它可以把25公斤的水从室温烧开。这些数量看上去不大。但如果全部换算成可用功，可以把100公斤的物体举高8570米，即相当于珠穆朗玛峰的高度！
人在一天之中消耗的大约2000千卡能量中，有约40%是以ATP分子中的化学能形式供给身体各种需能的活动。其余的以热量形式散发，以维持我们的体温 (所以我们的体温相当于是由一个60瓦的电热器来维持的)。
这样人一天的生命活动要消耗约60公斤的ATP，相当于人的体重！而人体中ATP的含量一共只有50克左右。这60公斤ATP是通过ATP的不断合成来达到的，相当于每个ATP分子被循环利用1000次以上。
线粒体采用了一个非常聪明的“以氢换碳”的迂回方式，先在“燃料”分子中的碳原子上加上水（在碳-碳双键处）。水分子是由一个氧原子和两个氢原子组成的（H2O, 即H-O-H)。在被加到食物分子中的碳原子上以后，原来水分子上的氢被脱掉（由脱氢酶催化），留下氧原子与食物分子中的碳原子结合。然后碳原子再带着两个氧原子从食物分子中被分离出来（由脱羧酶催化），成为二氧化碳。
线粒体采用了一个非常聪明的“以氢换碳”的迂回方式，先在“燃料”分子中的碳原子上加上水（在碳-碳双键处）。水分子是由一个氧原子和两个氢原子组成的（H2O, 即H-O-H)。在被加到食物分子中的碳原子上以后，原来水分子上的氢被脱掉（由脱氢酶催化），留下氧原子与食物分子中的碳原子结合。然后碳原子再带着两个氧原子从食物分子中被分离出来（由脱羧酶催化），成为二氧化碳。
这些脱下来的氢原子也不是游离的，而是结合于两种分子。一种是NAD（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸），这是一种水溶性分子，接受氢原子后变成NADH（里面的H就指氢原子）。另一种是FAD（核黄素腺嘌呤二核苷酸），存在于琥珀酸（succinate）脱氢酶中，接受氢原子后使它们变成FADH2（里面的H也指氢原子）。NADH和FADH2再带着氢原子去参加氧化反应。
电子传递时释放出的能量把它们从线粒体内膜的内面通过复合物I,III,和IV“弹”到内膜的外面，即内膜和外膜之间的空间。这样持续不断地“弹”，就在内膜的外面建立了比较高的质子浓度。在内膜内面，质子因为不断地被“弹”走，其浓度就比较低。这样形成的跨内膜的质子梯度就像水库蓄水，坝的蓄水面（相当于内膜的外面）水位较高，坝的下游面（相当于内膜的内面）水位较低。这样的质子浓度差就相当于水库里水的势能，可以用来“发电”，即合成ATP。
高浓度的氢离子经过内膜再回到内膜的内面时，也可以使一个“质子发电机”发生旋转，合成ATP。这个“质子发电机”就是一个构造复杂的蛋白复合物，叫做ATP合成酶。它由两个部分构成。在膜内的部分叫F0，突出膜外的部分（朝向内膜的内面）叫F1。有趣的是，与水力发电机的转子相似，F0里面也有一个有12个“齿轮”的转子。氢离子流过它时会发生转动。这个转动的力量使和它相连的F1部分也发生转动，其扭力就用来把ADP和磷酸（Pi）“捏”在一起，成为ATP。
一般的火力发电站只能把燃料燃烧时发出热量的20－30％转化为电能。而线粒体能够把食物分子中化学能的约40％转化为ATP分子中的化学能。